酶的化学本质：酶是活细胞产生的在体内外对生物化学反应起催化作用的一类蛋白质， 又称生物催化剂。
1926年，Summer从刀豆中分离获得了脲酶，并提出酶的化学本质就是蛋白质。
1982年，Cech和Altman首先发现rRNA的前体本身具有自我催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。 现代科学认为，酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。在本章中只讨论蛋白质属性的酶。
（1） 极高的催化效率：一般而言，酶促反应速度比非催化反应高108~1020倍，比其他催化反应高107~1013倍。例如，过氧化氢酶和铁离子都能催化H2O2的分解(2H2O2→2H2O+O2)，但在相同的条件下, 过氧化氢酶要比铁离子的催化效率高1011倍。正是由于酶的催化效率极高，故在生物体内酶的含量尽管很低，却可迅速地催化大量底物发生反应，以满足代谢的需求。
（2） 高度的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物，这种现象称为酶的专一性(specificity)或特异性。受酶催化的反应物习惯上称为该酶的底物或作用物(substrate)。
酶对底物的特异性又可分为以下几种：
绝对专一性 一种酶只作用于一种底物，发生一定的反应，并产生特定的产物，称为绝对专一性(absolute specificity)。如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素的水解反应。
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性(relative specificity)。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酯酶对一般的磷酸酯的水解反应都有作用。
立体异构专一性 酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体专一性(stereo specificity)。如α-淀粉酶只能催化水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能催化水解纤维素中的β-1,4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶的底物只能是L-型乳酸，而不能是D-型乳酸。
（3） 酶活性的可调性。
（4） 酶的不稳定性：酶是蛋白质，使蛋白质变性的理化因素，都可使酶的活性降低或丧失。
